Biokeemia ensüüme. Struktuur, omadused ja funktsioonid

Raku iga elava organismi miljoneid keemilised reaktsioonid toimuvad. Üks neist on oluline, seega on oluline, et säilitada kiirus bioloogilisi protsesse kõrgel tasemel. Peaaegu iga reaktsiooni katalüüsib selle ensüümi. Mis on ensüümid? Mis on nende roll puuri?

Ensüümid. määratlus

Termin "ensüüm" tuleneb ladina fermentum - juuretisekompositsiooni. Nad võib nimetada ka ensüüme Kreeka en Zyme - "hüppeliselt".

Ensüümid - bioloogiliselt aktiivseid aineid, nii et kõik reaktsiooni rakus esineva, ei saa seda teha ilma nendeta. Need ühendid toimida katalüsaatorina. Seega igasugune ensüüm on kaks peamist omadused:

1) Ensüüm kiirendab biokeemilist reaktsiooni, kuid seda ei tarbita.

2) väärtus tasakaalu konstant ei muutu, vaid kiirendab saavutamist seda väärtust.

Ensüümid kiirendada biokeemiliste reaktsioonide tuhandeid, ja mõnel juhul, miljon korda. See tähendab, et selle puudumisel ensüümi süsteemi kõigi rakusisese protsessid on sisuliselt lõppenud ning lahter ise sureb. Seetõttu rolli ensüümid toimeainena on kõrge.

Erinevaid ensüümid võimaldab mitmekesistada reguleerivad rakkude metabolismi. Igal reaktsioonide kaskaadi osale palju erinevaid ensüümide klassi. Bioloogilised katalüsaatorid on kõrge selektiivsus läbi konkreetse konformatsiooni molekuliga. T. To. Enamasti ensüümid on valgu milline on nad kolmanda taseme või kvaternaarstraktuuri. Põhjuseks on jälle molekuli spetsiifilisusest.

Funktsioon ensüümide rakus

Peamine ülesanne ensüümi - kiirendus vastava reaktsiooni. Igasugune kaskaadi protsesse, kuna laguneb vesinikperoksiid ja lõpetades glükolüüsi, nõuab esinemist bioloogilises katalüsaatorit.

Korralikuks tööks ensüümide saavutanud kõrge spetsiifilisus konkreetse substraadiga. See tähendab, et katalüsaator võib ainult kiirendada teatud reaktsiooni ja mitte rohkem, isegi väga sarnased. Poolt spetsiifilisuse aste ensüümi järgmistesse rühmadesse:

1) ensüümide absoluutse spetsiifilisuse kui katalüüsib ainult ühte reaktsiooni. Näiteks kollagenaasi Ülevaateväljaanded kollageeni ja maltaas lõhustab maltoos.

2) ensüümide suhtelise spetsiifilisust. See hõlmab aineid, mis võivad katalüüsida teatud klassi reaktsioone, näiteks lõhustamine.

biocatalyst töö algab seoses selle aktiivse saidi aluspinnaga. Samal ajal rääkida üksteist täiendava koosmõju sarnane lukk ja võti. See viitab täielik kokkulangevus substraadiga moodustab aktiivse tsentri, mis teeb võimalikuks reaktsiooni kiirendamiseks.

Järgmise sammuna seisneb reaktsiooni käigus. Selle kiirus suureneb tegevuse ensüümi kompleksi. In the end, saame ensüümi, mis on seotud reaktsiooni tooteid.

Lõplik etapp - eemaldada saadused ensüüm, misjärel aktiivse saidiga taas vabanemiseni veel operatsiooni.

Skemaatiliselt töö ensüümi iga etapi võib kirjutada:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kus S - on substraat, E - ensüüm ja P - toode.

klassifitseerimise ensüümid

Inimese kehas, leiad suure hulga ensüüme. Kõik teadmisi nende ülesanded ja töö olid süstematiseeritud ja selle tulemusena oli ühtse klassifikatsiooni, mille kaudu saate määrata, mis on eriti katalüsaatoriks. Siin on kuus põhiklassi ensüümide, samuti mõned näited alagruppides.

1. Oksidoreduktaas.

Ensüümid Selle klassi katalüüsivad redoksreaktsioone. Kokku taastus 17 alagrupid. Oksidoreduktaasid on tavaliselt mittevalgulisest osast tingimusel vitamiini või heemi.

Hulgas oksidoreduktaasid on sageli leidnud järgmistesse alarühmadesse:

a) dehüdroqenaas. Biokeemia-dehüdrogeenimisensüüm lõikab vesinikuaatomit ja suunates selle teise substraati. See alagrupi on kõige levinum reaktsioone hingamine, fotosünteesi. Osana dehüdrogenaas on tingimata kujul koensüüm NAD / NADH või flavovalkudest FAD / FMN. Sageli on metalliioonid. Näited hõlmavad ensüüme nagu tsitohromreduktazy, püruvaatdehüdrogenaasi isotsitraatdehüdrogenaasi ning ka palju maksaensüümide (laktaatdehüdrogenaasiga, glutamaat dehüdrogenaasi ja nii edasi. D.).

b) oksüdaasideks. Mitmed ensüümid katalüüsivad hapniku lisamine vesinikule, kusjuures reaktsiooni produktid võivad olla vesi või vesinikperoksiid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Näited ensüümide tsütokroomoksüdaasi türosinaas.

c) peroksüdaasi ja katalaasi - ensüümid, mis katalüüsivad laguneb _{H2O 2} veele ja hapnik.

g) oksügenaasi. Need biokatalüsaatorid kiirendada hapnikku kinnituskohta substraadile. Dofamingidroksilaza - üks näiteid sellised ensüümid.

2. transferaasid.

Sihtensüüm selles grupis on üleandmist radikaalid Aine Doonori aine saajale.

a) metüültransferraasist. DNA metüültransferaasi - Võtmeensüümideks mis kontrollivad protsessi DNA replikatsiooni. Metülatsiooni nukleotiidi mängib olulist rolli regulatsioonis nukleiinhappe tööd.

b) atsüültransferaasile. Ensüümid antud alarühma veetakse ühest molekulist teise atsüülrühm. Näited atsüültransferaasid: letsitiini-kolesterooli atsüültransferaasi (kannab funktsionaalne rühm, mille rasvhappe kolesteroolitaset), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (atsüülrühm viiakse lüsofosfatidüülkoliiniks).

c) aminotransferaasid - ensüümid, mis osalevad muundamisel aminohapet. Näited ensüümide alaniinaminotransferaas mis katalüüsib sünteesi alaniini püruvaadiks ja glutamaadi kandes aminorühmaga.

g) fosfotransfe. Ensüümid katalüüsivad lisaks käesoleva alarühma fosfaatrühma. Teine nimi fosfotransfe kinaas, on rohkem levinud. Näited hõlmavad ensüüme nagu heksokinaasiga ja aspartaat, mis on kinnitunud heksoos fosfaatjäägid (enamasti glükoos) ja asparagiinhape , vastavalt.

3. hüdrolaaside - ensüümide klass, mis katalüüsivad lõhustamisel väärtpaberid molekulis, millele järgneb vee lisamisega. Ained, mis kuuluvad sellesse rühma - peamine seedeensüümide.

a) esterases - murda estersidemete. Näide - lipaasid, mis lagundavad rasvu.

b) Glükosidaase. Biokeemia ensüümid sellest seeriast seisneb hävitamise glükosiidsidemeid polümeeride (oligosahhariidid ja polüsahhariidid). Näited: amülaas, sukraas maltaas.

c) peptidaas - ensüümid, mis katalüüsivad valkude lagunemine aminohapetele. Peptidaasitundlikku seotud ensüüme nagu pepsiin trüpsiin, kümotrüpsiin, karboiksipeptidaza.

g) amidaasid - lõhustavad amiidsidemetega. Näited: .. Arginaasi, karbamaasi, glutaminaas jne Paljud amidaasi ensüüme leidub ornitiin tsükli.

4. Lyases - ensüümid sarnased ülesanded hüdrolaaside siiski lõhustatakse väärtpaberid molekulides ei tarbita veega. Ensüümid Selle klassi on alati osa mittevalgulisest osast, näiteks sellisel kujul, vitamiinide B1 ja B6.

a) Dekarboksülaasi. Need ensüümid toimivad C-C sideme. Näideteks on glutamiinhape Dekarboksülaasi või püruvaatdekarboksülaasi.

b) hydratase ja dehüdrataasiks - ensüümid, mis katalüüsivad lõhustamisel C-O sidemetega.

c) amidiiniühendid-lyases - hävitades C-N sidet. Näide: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lüaasiga. Sellised ensüümid on tavaliselt lõigatakse fosfaatrühma alates alusmaterjali. Näide: adenülüültsüklaas.

Biokeemia ensüümide põhineb nende struktuuri

Võime iga ensüümi määratakse individuaalne, vaid tema omane struktuur. Iga ensüümi - on peamiselt valgu ning tema struktuur ja tase kokkuklapitavad oluline roll määramisel selle funktsiooni.

Iga biokatalüsaatori iseloomustab juuresolekul aktiivse tsentri, mis omakorda on jaotatud mitme erineva funktsionaalse:

1) Katalüütiline Centre - spetsiaalne valgu piirkonda, kus ensüümi kinnipidamist substraadile. Sõltuvalt konformatsiooni valgumolekuli katalüütilise keskus saab võtta erinevaid vorme, mis peab olema vastavuses substraadile samuti luku taga. Selline keeruline struktuur seletab ensüümvalgu on tertsiaarne või kvaternaarne olekus.

2) Adsorptsiooni Center - toimib "omanik". Siin esiteks kommunikatsioon toimub ajavahemikus ensüümimolekuli ja substraadimolekulis. Kuid seoses mis moodustab adsorptsiooni keskusest, väga nõrk ja seega katalüütilise reaktsiooni on pöörduv selles etapis.

3) Allosteerseid keskused võivad asuda aktiivse tsentri ja kogu ensüümi pind. Nende ülesanne - määrus ensüümi. Määruse toimub via molekulide inhibiitorid ja aktivaatorid molekulidega.

Aktivaator seonduvate valkude ensüümimolekuli, kiirenda selle toimimist. Inhibiitorid, vastupidi, pärsivad katalüütiline aktiivsus, ning see võib toimuda kahel viisil: kas molekuli seondub allosteerilised keskossa aktiivse tsentri ensüümi (konkureeriva inhibeerimise) või on kinnitatud teise valgu piirkonda (noncompetitive pärssimine). Konkureeriva inhibeerimise peetakse tõhusamaks. Pärast seega suletud ruumi substraadisidumiskanalit ensüümile ja see protsess on võimalik ainult juhul praktiliselt täielik kokkulangemisel inhibiitormolekule ja moodustavad aktiivse tsentri.

Ensüüm sageli ei koosne aminohappeid, aga ka muud orgaanilised ja anorgaanilised ained. Seega isoleeritud apoensüümi - valgulise osa koensüüm - orgaaniline osake ja kofaktorina - mineraalne osa. Koensüüm võib esindada ulgevodami, rasvad, nukleiinhapped, vitamiinid. Omakorda kofaktor - on sageli toetav metalliioonide. Ensüümi aktiivsus määratakse selle struktuur: Lisaaineid lisatakse koostisesse, muuda katalüütilised omadused. Erinevat liiki ensüümid - on tingitud kombinatsioon kõik need tegurid kompleksi moodustamiseks.

Määruse töö ensüümide

Ensüümid bioloogilist toimeainet ei ole alati vajalik, et keha. Biokeemia ensüümide, et nad võivad puhul ülemäärase katalüüsi kahju elusrakkude. Selleks, et vältida kahjulikku mõju keha vajalikke ensüüme kuidagi reguleerida oma töö.

T. To. Ensüümid on valgu looduses, saab neid lihtsalt hävitatakse kõrgetel temperatuuridel. denaturatsiooni protsessi on pöörduv, kuid see võib oluliselt mõjutada aine.

pH mängib ka olulist rolli määrus. Suurim ensüümi aktiivsuse muutust täheldati neutraalse pH juures (7,0-7,2). Lisaks on ensüümid, mis töötavad ainult happelistes tingimustes või ainult leeliselises. Seega raku lüsosoomidesse hoiti madala pH, mille juures maksimaalse aktiivsuse hüdrolüütilisi ensüüme. Kui juhusliku kontakti tsütoplasmas, kus keskkond on lähemal neutraalne, nende tegevuse väheneb. Selline kaitse "samopoedaniya" põhineb omadused hüdrolüaasile.

Väärib märkimist, et oluline koensüüm ja kofaktor koostise ensüüme. Juuresolekul vitamiine või metalliioonide oluliselt mõjutada toimimist mõned konkreetsed ensüümid.

Nomenklatuur Ensüümide

Kõik ensüümid keha nimetatakse vastavalt nende kuulub ükskõik klassidesse, samuti substraadile kellega nad reageerivad. Mõnikord süstemaatilise nomenklatuuri kasutada mitte üks, vaid kaks substraadile pealkiri.

Näited nimed mõned ensüümid:

1. Maksaensüümide aktiivsuse: laktaat degidrogen asa-glutamaat-asa-degidrogen.
2. Full süstemaatiline nimetus ensüümi: laktaat + NAD-asa -oksidoredukt.

Säilinud ja triviaalne nimetused, mis ei pea kinni nomenklatuuri reeglitele. Näideteks on seedeensüümide: trüpsiin, kümotrüpsiin, pepsiin.

Protsessi ensüümide sünteesi

Funktsioone ensüüme määrati isegi geneetilisel tasemel. Kuna molekul on laias laastus -. Valgu ja selle sünteesi on täpselt samasugune nagu protsesside transkriptsiooni ja translatsiooni.

Synthesis ensüümid toimub järgmiselt. Esialgu DNA loe informatsioon soovitud ensüümi moodustamaks mRNA. Informatsiooni RNA kodeerib kõiki aminohappeid, mis on osa ensüümi. Määrusele ensüümid võivad esineda ka DNA tasemel, kui reaktsiooni saadusena katalüüsitud piisavalt geeni transkriptsiooni peatub ja vastupidi, kui on olemas vajadus toodet, aktiveerib transkriptsiooni protsessi.

Kui mRNA ilmus tsütoplasmas, järgmine etapp - ringhääling. Ribosoomidel endoplasmaatilise retiikulumi sünteesiti primaarse ahelale, mis koosneb aminohapetest peptiidsidemetega ühendatud. Kuid valgumolekuli primaarstruktuuris võivad seni täidab oma ensümaatilist funktsiooni.

Ensüümi aktiivsus sõltub valgu struktuurid. Sama EPS valku esineb keerates, moodustades seeläbi esimese kesk- ja seejärel tertsiaarstruktuuri. Süntees mõnede ensüümide peatatakse selles etapis, kuid suurendada katalüsaatori aktiivsust on sageli vaja kinnitumist ja kofaktorina koensüüm.

Teatud aladel endoplasmaatilise retiikulumi tuleb juurde orgaanilisi komponente ensüümi: suhkrud, nukleiinhapped, rasvad ja vitamiine. Mõned ensüümide ei saa toimida ilma juuresolekul koensüüm.

Kofaktorit mängib olulist rolli kujunemist ning kvaternaarstruktuur valku. Mõned funktsioonid ensüümid on saadaval ainult siis, kui valk domeen organisatsioon. Seetõttu on väga oluline, et nende olemasolu kvaternaarstraktuuri milles ühenduslüliks mitme valgu gloobulid on metalliioonist.

Mitmesugust ensüümid

On olukordi, mil on vaja juuresolekul mitmed ensüümid, mis katalüüsivad samasugune reaktsioon, kuid erinevad üksteisest mõneti. Näiteks ensüüm võib töötada 20 kraadi, kuid 0 kraadi, ta ei saa täita oma ülesandeid. Mida teha sellises olukorras, elusorganismis madalatel temperatuuridel?

See probleem laheneb lihtsalt juuresolekul mitmed ensüümid, mis katalüüsivad samasugune reaktsioon, kuid eri töötingimused. On olemas kahte tüüpi Hulgivormide ensüümide:

1. Isoensüüme. Sellised valgud on kodeeritud erinevate geenide nad koosnevad erinevatest aminohapete, kuid katalüüsivad samasugune reaktsioon.
2. Tõsi mitmel viisil. Need valgud on transkribeeritud samast geenist, kuid esineb ribosoomidel modifikatsiooni peptiide. At toodangut erinevates vormides sama ensüümi.

Selle tulemusena mitmesugust esimest tüüpi on moodustatud geneetilisel tasemel, kui teine - on translatsioonijärgseks.

Tähendus ensüümid

Ensüümide kasutamist meditsiinis taandub küsimus uute ravimite, millest ühe osana ained on juba õiges koguses. Teadlased ei ole veel leidnud viisi, et stimuleerida sünteesi puudu ensüümide keha, kuid on nüüd laialt levinud ravimid, mida saab korvata ajaks oma puuduseks.

Erinevad ensüümide rakus katalüüsida paljudes reaktsioonides, mis on seotud hoolduse elu. Üks neist esindajad enizmov nukleaaside grupp: endonukleaas eksonukleaasne. Nende töö on säilitada püsivat taset nukleiinhappeid rakus, eemaldamist kahjustatud DNA ja RNA.

Ära unusta nähtus vere hüübimist. Nagu tõhus kaitse abinõu, protsessi juhitakse mitmeid ensüüme. Põhilised neist on trombiin, mis muundab mitteaktiivsete valgu fibrinogeeni fibriiniks aktiivne. Selle lõime loob omamoodi võrgustik, mis sulgeb Soonekahjustuse saidi seeläbi vältida liigset verekaotus.

Ensüümid kasutatakse veinivalmistamise Õlle tootmine paljude piimatooteid. Suhe alkoholi glükoosist pärmi võib kasutada siiski edukaks esinemist selles protsessis ja ekstraheerida piisavalt neist.

Huvitavaid fakte, mida te ei tea,

- Kõik organismi ensüümide on suur mass - 5000 1000000 Da. See on tingitud valgu olemasolu molekulis. Võrdluseks võib tuua, molekulmassiga glükoosi - 180 Jah, ja süsinikdioksiid - kokku 44 Yes.

- Praeguseks avatud rohkem kui 2000 ensüüme, mis on leitud rakkude erinevate organismide. Kuid enamik neist ainetest ei ole veel täielikult selge.

- Ensüümi aktiivsus kasutatakse saamise efektiivse pesupulbrites. Siin ensüümide sama ülesannet nagu kere: nad lagunevad orgaanilise aine ja selle vara aitab võidelda laigud. Soovitatav on kasutada sellist pesuvahend temperatuuril mitte üle 50 kraadi, vastasel juhul võib minna denaturatsiooni protsessi.

- Statistika järgi 20% inimestest kannatab maailmas puudumine ensüümide.

- omaduste kohta ensüüme pikka aega, kuid ainult 1897, inimesed aru, et ei ole pärmi, ja väljavõte oma rakke saab kasutada kääritamisel suhkru alkoholiks.